最新研究：流感病毒关键受体被我国科学家发现

最新研究：流感病毒关键受体被我国科学家发现近日，中国农业科学院哈尔滨兽医研究所研究发现，代谢型谷氨酸受体2是流感病毒利用网格蛋白进入细胞的关键受体，相关研究成果发表在《自然・微生物（NatureMicrobiology)》上。该研究首次证明，流感病毒感染细胞的吸附和内化过程分别由不同受体启动，进一步深化了流感病毒入侵细胞机制的科学认知，为宿主靶向的抗病毒策略研究、研发提供了新视角。该研究得到国家重点研发计划、国家自然科学基金等项目的支持。（澎湃新闻）

目前流感病毒变异的监测情况如何？中疾控回应

目前流感病毒变异的监测情况如何？中疾控回应12月2日，国家卫生健康委召开新闻发布会。有记者提问，病毒变异是流感防控工作中的一大挑战，目前病毒变异的监测情况如何？中国疾控中心病毒病所国家流感中心主任王大燕介绍，流感病毒容易发生变异，更多的是针对专业人员来说的，我们一直在开展变异监测，对于公众来说，只有发生了具有公共卫生意义的突变才有意义，这包括两个方面，一方面，我们关心的是病毒对抗病毒药物的敏感性，病毒有没有发生耐药突变。国家流感中心和全球多家实验室一直在开展流感病毒对抗流感病毒药物的敏感性监测，监测结果显示，流感病毒对目前的几种抗流感病毒药物都是敏感的，也就是说，抗流感病毒药物对流感病毒是有效的。另一方面，我们关心的是流行的病毒与疫苗的匹配性，也就是病毒有没有发生抗原性的改变。今年冬季接种的流感疫苗组份与去年冬季相比，现在主要流行的甲型H3N2亚型和乙型流感病毒没有发生改变，与全球大多数地区流行的主要分支也是一致的。接种流感疫苗可以有效降低感染、发病和重症发生的风险，所以建议高风险人群，包括老年人、儿童以及在公共场所工作的人员，要每年接种流感疫苗，加强自身防护。

新型抗体瞄准流感病毒蛋白质未被探索的“阴暗面”

新型抗体瞄准流感病毒蛋白质未被探索的“阴暗面”流感神经氨酸酶蛋白的四聚体（蓝色和浅蓝色）与针对其"暗面"的两种新型人类抗体（紫色/粉色和棕色/米色）的可变结构域结合。与催化位点朝上的NA四聚体的4倍轴一起观察。资料来源：美国国立卫生研究院这种抗体针对的是许多流感病毒（包括H3N2亚型病毒）中常见的NA蛋白的一个区域，它可能成为抗击流感对策的新目标。这项研究由美国国立卫生研究院下属的国家过敏和传染病研究所疫苗研究中心的科学家领导，研究论文最近发表在《免疫》杂志上。流感每年使全球数百万人患病，并可能导致重病和死亡。虽然接种流感疫苗可以减轻疾病负担，但每个季节都需要更新疫苗，以抵御快速演变的病毒的多种毒株和亚型。能够抵御多种流感病毒的疫苗可以防止新型流感病毒和流感病毒的再次出现，而无需每年重新配制疫苗或接种疫苗。改进流感疫苗和其他对策的方法之一是在病毒表面蛋白的"保守"区域--不同病毒株之间往往相对不变的部分--确定新的靶点。流感病毒NA是一种表面蛋白，包含球状的头部和狭窄的柄部。NA头部的底部包含一个高度保守的区域，该区域具有抗体靶标（称为表位），使其容易与抗体结合并抑制病毒，而且不会受到耐药株常见突变的影响。这一区域被称为"暗面"，因为它部分位置隐蔽，而且具有相对未被探索的特性。研究人员从两名甲型H3N2亚型流感（季节性流感病毒的主要亚型）康复者的血液中分离出了针对NA暗面的人类抗体。在实验室测试中，这种抗体抑制了H2N2亚型（1957-1958年导致流感大流行的亚型）病毒以及来自人类、猪和鸟类的H3N2病毒的繁殖。在小鼠感染亚型H3N2病毒前一天或感染后两天给小鼠注射这种抗体，也能保护小鼠免受致命感染，这表明这种抗体可以在这种模型中治疗和预防流感。科学家们利用低温电子显微镜这种先进的显微镜技术，分析了其中两种抗体与NA结合后的结构。每种抗体都针对暗面不同的、不重叠的区域，这表明该区域有多个区域，可能有助于开发对策。这些研究结果表明，NA暗面具有独特的、以前尚未开发的表位，可用于开发新的疫苗和治疗策略。研究人员认为，针对NA暗面的抗体可以与抗病毒药物或其他类型的抗体结合使用，用于干预流感，因为它们对抗药性突变的流感病毒有效。研究人员还指出，NA阴暗面靶点可被纳入下一代流感广泛保护性疫苗中。编译自:ScitechDaily...PC版：https://www.cnbeta.com.tw/articles/soft/1422877.htm手机版：https://m.cnbeta.com.tw/view/1422877.htm

季节性流感病毒都是从以前毒性更强的流感病毒进化来的。每隔几十年，会因为禽流感病毒与人流感病毒的基因重组产生毒性强的流感病毒，但那

季节性流感病毒都是从以前毒性更强的流感病毒进化来的。每隔几十年，会因为禽流感病毒与人流感病毒的基因重组产生毒性强的流感病毒，但那是小概率事件，不能否认流感病毒进化趋势是毒性变弱。导致普通感冒的几种冠状病毒，最初从动物传给人时，毒性应该也是比较强的，后来变弱了。新冠病毒毒性也在变弱。饶毅否认类流感病毒的进化趋势是毒性变弱，是错误的，对此我以前已详细科普过。但是，像金冬雁那样声称新冠病毒的毒性现在已变得比流感还弱，同样是错误的，要么是把人群普遍对新冠病毒有免疫力之后的结果错误当成了新冠病毒本身的毒性，要么是被中国大陆、台湾、朝鲜的假数据误导。

新研究发现甲型流感病毒棘手的生存策略

新研究发现甲型流感病毒棘手的生存策略了解流感病毒附着后是如何破坏细胞功能的，这可能是对抗其导致的感染的一个关键方法。导致流感的两种主要病毒--甲型和乙型流感已经存在了几个世纪，尽管已经取得了一些对抗它们的进展，但事实证明这些病毒极难被根除。现在，威斯康星大学麦迪逊分校（UW-Madison）的研究人员至少发现了甲型流感成功的一个秘密，这一发现可能会给研究人员带来另一种对抗甲型流感的方法。这一发现取决于理解病毒如何能够挥舞一种被称为PA-X的蛋白质，在不损害自身RNA的情况下对宿主细胞的RNA进行无数次切割。当流感病毒使用这种蛋白质切割其宿主的RNA时，它能够阻止RNA在涉及感染时完成其关键工作之一--触发免疫系统来对抗该病毒。它还允许病毒接管宿主细胞并在一个被称为宿主关闭的过程中创建自己的副本。然而，不知何故，这种蛋白质并不影响病毒自身的RNA。研究人员发现，PA-X所针对的RNA序列是极其特殊的。事实上，它是一个在人类和其他易受该病毒感染的动物中大量存在的序列，但在病毒自身的RNA中几乎没有发现。如果研究人员能够学会阻止PA-X的这种手术刀式的精确性，他们可能会发明一种工具来帮助加强我们对甲型流感的防御。华盛顿大学麦迪逊分校的研究结果进一步阐明了一种以前在病毒中未曾出现过的能力，即自我/非自我识别。它指的是一种机制，通过这种机制，病毒可以区分它自己的RNA和它的宿主的RNA。虽然它被看作是反向的--宿主细胞能够区分自己和病毒--但知道病毒本身能够做到这一点是新的信息。该团队计划继续进行以PA-X为重点的研究，并希望揭示这种蛋白质和它所作用的RNA序列是如何帮助识别更强和更弱的流感菌株的。"我们希望达到的一个理想世界是：如果你给我一个序列，我可以看一看并说，'这是一个真正活跃的版本，'或者，'这是一个不太活跃的版本，'"Gaglia说。"简单地说，这可以表明它是否可能是一个更危险的阶层。"...PC版：https://www.cnbeta.com.tw/articles/soft/1366993.htm手机版：https://m.cnbeta.com.tw/view/1366993.htm

科学家发现能中和流感病毒的新型抗体

科学家发现能中和流感病毒的新型抗体匹兹堡大学医学院的霍利-西蒙斯（HollySimmons）领导的研究人员发现了一种新型抗体，这种抗体在中和各种类型的流感病毒方面显示出潜力。这一重大进展最近发表在《PLOSBiology》杂志上，它可能有助于制造出更普遍有效的流感疫苗。流感疫苗会促使免疫系统产生抗体，这种抗体可以与入侵流感病毒外部的一种叫做血凝素的病毒蛋白结合，阻止它进入人体细胞。不同的抗体会以不同的方式与血凝素的不同部分结合，而血凝素本身也会随着时间的推移而发生变化，从而导致能够躲避旧抗体的新流感病毒株的出现。每年都会根据对最主要毒株的预测提供新的流感疫苗。广泛的研究工作正在为开发能更好地同时抵御多种毒株的流感疫苗铺平道路。许多科学家都在研究能同时抵御被称为H1和H3的流感亚型的抗体。人类对流感病毒产生趋同的H1N1-H3N2中和抗体反应。面板来自Simmons等人报告的结构（Xu等人的受体啮合模型PDB7TRH、7RRI和3UBE）。图片来源：KevinMcCarthy(CC-BY4.0)西蒙斯及其同事在这项工作中发现了一个特殊的挑战--在某些H1菌株中，组成血凝素的结构单元序列发生了微小的变化。某些能中和H3的抗体也能中和H1，但如果H1的血凝素有这种变化（即133a插入），则不能中和H1。现在，通过对患者血液样本进行一系列实验，研究人员发现了一类新型抗体，这种抗体能够中和某些H3菌株和某些有或没有133a插入物的H1菌株。独特的分子特征使这些抗体有别于其他能够通过其他途径交叉中和H1和H3菌株的抗体。这项研究扩大了可能有助于开发通过各种分子机制实现更广泛保护的流感病毒的抗体清单。此外，越来越多的证据表明，目前最常见的流感疫苗制造方法是在鸡蛋中培育，而这项研究支持放弃这种方法。作者补充说："我们需要每年接种流感病毒疫苗，以跟上病毒不断进化的步伐。我们的研究表明，激发更广泛的保护性免疫的障碍可能低得出奇。只要有一系列正确的流感病毒暴露/接种，人类就有可能产生强大的抗体反应，中和不同的H1N1和H3N2病毒，为设计改良疫苗开辟了新的途径"。...PC版：https://www.cnbeta.com.tw/articles/soft/1415249.htm手机版：https://m.cnbeta.com.tw/view/1415249.htm